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初めての酵素化学

★大学2,3年生レベルの初学者を対象とした、これから酵素について学ばれる方に向けた入門書!
★タンパク質の構造や酵素反応速度論などの基礎から酵素利用の応用まで、ボリュームたっぷりに酵素化学を解説!
★簡単な【クイズ】を掲載!【クイズ】を解くことで知識を深める!

商品コード: B1196

  • 監修: 企画立案・編集 井上國世
  • 発行日: 2016年12月8日
  • 価格(税込): 5,400 円
  • 体裁: A5判、541ページ
  • ISBNコード: 978-4-7813-1148-7

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  • 酵素反応 / アミノ酸 / ペプチド / タンパク質 / 立体構造 / 高次構造 / 構造解析 / 補酵素 / 酵素補因子 / ビタミン / 固定化酵素 / 精製 / 触媒作用 / 遺伝子工学 / 反応速度論 / 酵素活性 / 阻害 / 多基質反応 / 酵素命名法 / 産業酵素 / 食品 / バイオセンサー / 臨床診断

刊行にあたって

今日、酵素反応は、従来の生物科学領域(医学、薬学、農学、食品加工、醸造、製紙、皮革、繊維など)をこえて、化学工業やエネルギー科学、環境科学、分析化学、化学合成などでも利用されている。そこでは、その酵素がもともと生体内で持っていた反応に対してではなく、人間の目的に合わせた別の用途に利用されているものもある。さらに、そのような目的にうまく合致するように酵素が人為的に改変されることもある。本来、酵素は、生物が自らの細胞内の生物反応を触媒するために生産したものであるが、現在では、そのような生物反応からはみ出した分野で、産業酵素として応用されている。酵素の研究は、酵素の機能を解析し、応用し、改変し、創造する段階に入ってきた。
 酵素化学は、酵素そのものの化学と酵素が関連する反応の化学にわたる広範な学問分野である。しかしながら、酵素の構造や機能の相関および酵素反応における共通原理についてさえ未だにわかっていないことが多すぎる。そもそも、なぜL‒アミノ酸だけから構成されているのか、なぜそれらのうちから特別に20種類が選ばれたのかなどなど、好奇心がかきたてられる。一方、酵素化学の背後には、生物種の多彩さ、多様さによって裏打ちされている豊富な個別的・各論的領域がある。これまでの酵素化学は、われわれの身近に存在し、比較的取り扱いやすく、役に立ちそうな酵素に没頭してきたとも言える。ここから豊穣の生物の世界に踏み出すとき、従来の常識を覆すような酵素や酵素反応が見出されるかもしれない。なんとなれば、地球の歴史と生物進化の長い流れの中で、このうまく作られた私たち生物を作ってきたのは、ほかならぬ酵素だからである。
 本書は、大学の学部2 、 3 回生レベルの初学者を対象に酵素化学を概説した入門書である。酵素化学の優れた参考書が、たくさん出版されてきた。中には、少し入手が困難になっているものもある。加えて、酵素に関わる研究や研究手法の進歩のスピードが速く、酵素を勉強しているわれわれ自身が手頃な参考書を必要としていたという事情もあった。結局、編者らとこれまで一緒に研究を行ってきた仲間が相集って分担執筆することになった次第である。

執筆者を代表して、
京都大学名誉教授
井上國世
(本書「はじめに」より一部抜粋)

著者一覧

井上國世   京都大学名誉教授
都築巧   京都大学 
兒島憲二   京都大学 
廣瀬順造   福山大学名誉教授
滝田禎亮   京都大学 
田之倉優   東京大学 
森本康一   近畿大学 
成田優作   UCC上島珈琲(株)
奥村史朗   福岡県工業技術センター 
築山拓司   近畿大学 
橋田泰彦   京都大学 

目次

はじめに 
第1章 酵素とは何か?
1 酵素は生体の化学反応を触媒する生体物質である
2 酵素の特性 
2.1 酵素の化学的本体はタンパク質である
2.2 酵素反応は水系で起こる
2.3 酵素は温和な条件で作用する
2.4 酵素は反応速度を著しく増大する
2.5 酵素は特異性を持つ
2.6 基質結合部位,触媒部位,活性部位の存在
2.7 酵素は調節機能を持つ
2.8 酵素反応は継起的,同時並行的,ワンポット的に起こる
3 酵素は広範な学問分野と密接に関係している
4 酵素を実感する
5 酵素化学が21世紀において期待されることは多い
6 タンパク質の多彩な機能
7 生体反応には多くの酵素が関与している
8 酵素化学の歴史:酵素は醗酵と食物の消化から認識されるようになった
9 ラボアジエ(Lavoisier)による醗酵の化学的認識
10 胃における食物の消化
11 フェルメントとは何か?
12 酵素の産業利用への機運
13 醗酵における触媒説と微生物説の論争
14 酵母の無細胞抽出液 
15 フェルメント(ferment)からエンチーム(Enzym)へ
16 酵素の基質特異性と反応機構 
17 酵素の精製と構造解析
18 生体物質の代謝における酵素の機能
19 20世紀後半の酵素化学―構造解析と反応解析
20 酵素を用いる合成反応
21 酵素の機能による分類と問題点
22 酵素命名法に関する国際規則
22.1 酵素名は3通りある
22.2 系統名の命名法
23 酵素活性の単位
23.1 酵素活性の国際単位(UまたはI. U.)
23.2 カタール単位(katalまたはkat)
23.3 比活性
23.4 分子活性
24 酵素補因子
24.1 酵素補因子とは
24.2 補酵素
24.2.1 補酵素の分類と作用機序
24.2.2 補酵素とビタミン
24.2.3 補酵素変換
24.3 必須イオン
24.3.1 酵素補因子としてのミネラル
24.3.2 基質結合型の必須イオン
24.3.3 酵素結合型の必須イオン
24.3.4 カルシウムイオン
24.4 低分子量の有機金属化合物
24.4.1 ヘム
24.4.2 その他
24.5 タンパク質性酵素補因子
24.6 ビルトイン補因子

第2章 タンパク質としての物理化学的性質
1 アミノ酸の構造と特徴
2 ペプチドの構造と特徴
3 分子量
4 等電点
5 拡散係数と沈降係数
6 吸収スペクトル
7 蛍光スペクトル
8 円二色性と旋光性
9 誘電率
10 疎水性スケール,solvent accessible surface,ハイドロパシープロット,QSAR
11 表面プラズモン共鳴法(surface plasmon resonance,SPR)

第3章 酵素タンパク質の構造と解析法
1 タンパク質の構造と特徴
1.1 一次構造
1.2 二次構造とモチーフ構造
1.3 三次構造
1.4 ドメイン
1.5 四次構造
1.6 モジュール
2 サブユニットの解離と会合
3 アミノ酸配列の決定法
4 二次構造の決定法

第4章 酵素の立体構造
1 三次構造の決定法
1.1 結晶化法とX線結晶構造解析
1.2 NMR
1.3 その他の解析法
2 NMRとESR
3 タンパク質の水和
4 高次構造の形成と安定性
5 熱量測定
6 高次構造予測
7 酵素活性部位
8 変性と失活
9 酵素の修飾
9.1 生体内で起きる修飾(翻訳後の修飾と切断,SS結合形成)
9.1.1 タンパク質の切断
9.1.2 SS結合の形成
9.1.3 糖鎖のタンパク質への結合(グリコシル化)
9.1.4 アミノ酸の化学的修飾
9.2 酵素およびタンパク質の機能の改変
9.2.1 タンパク質の機能改変
9.2.2 酵素の機能改変
10 ペプチドの化学合成法と酵素合成
10.1 ペプチドの固相合成法

第5章 複合的な酵素系
1 タンパク質の生合成系
1.1 アミノアシルtRNAの合成
1.2 転写
1.3 翻訳開始複合体の形成
1.4 ペプチド鎖の伸長
1.5 ポリペプチド鎖合成の終結
2 補因子を要求する酵素
2.1 ピリジン酵素
2.2 フラビン酵素
2.3 PLP酵素
2.4 亜鉛酵素
2.5 ヘム酵素
3 オリゴマー酵素
4 膜結合酵素
5 マルチ酵素構造体
6 セリンプロテアーゼと阻害物質
6.1 セリンプロテアーゼ
6.2 酵素系カスケードとトリプシン様セリンプロテアーゼ
6.3 セリンプロテアーゼの阻害物質

第6章 酵素の精製
1 酵素精製の目的(なぜ酵素を精製するのか?)
2 酵素の細胞内分布
2.1 生体の成分組成
2.2 細胞の構造
2.3 微生物酵素,植物酵素,動物酵素
2.4 細胞内酵素,細胞外酵素
2.5 分泌型酵素,可溶性酵素,膜結合型酵素
3 生体材料の選択
4 生体材料の破砕法および調製法
5 分離精製法
5.1 分子サイズによる分離
5.2 溶解度による分離
5.3 電気的性質による分離
5.4 特異的親和力による分離
5.5 高速液体クロマトグラフィー
5.6 遠心分離
5.7 等電点クロマトグラフィー,等電点電気泳動
5.8 二次元電気泳動法
6 酵素の均一性の判定
6.1 純度
6.2 触媒活性(比活性)
6.3 精製表
6.4 活性中心純度の決定
7 緩衝液
7.1 pHの定義
7.2 pHメータの原理
7.3 酸のプロトン解離,pKa,Henderson-Hasselbalch(ヘンダーソン-ハッセルバルヒ)式
7.4 緩衝液の原理,緩衝能
7.5 緩衝液の種類,Good(グッド)緩衝液,広域緩衝液,揮発性緩衝液
7.6 緩衝液のpHの温度,塩,希釈の影響
7.7 pH指示薬
7.8 pHスタット

第7章 酵素の遺伝子工学
1 酵素と塩基配列
2 真核生物ゲノムを構成する様々な要因
3 酵素タンパク質の過剰発現と精製
4 酵素前駆体による酵素活性の制御
5 変異導入法を用いた組換えタンパク質の改変
6 酵素タンパク質のデザイン

第8章 酵素活性の反応速度論的解析
1 化学平衡
1.1 平衡定数
1.2 標準ギブズエネルギー変化
1.3 生物学的標準状態(biological standard state)
1.4 見かけの平衡定数
1.5 平衡に対する温度の効果
1.6 酸―塩基平衡
1.7 平衡に対する圧力の効果
2 反応速度
2.1 反応速度論(chemical kinetics)
2.2 反応速度の求め方
2.2.1 反応初速度(initial rate of reaction)
2.2.2 反応の追跡法
2.3 零次反応(zero-order reaction)
2.4 一次反応(first-order reaction)
2.4.1 半減期(half-life time)
2.5 二次反応(second-order reaction)
2.6 二次反応の簡便な取り扱い (1)
2.7 二次反応の簡便な取り扱い (2)
2.8 グッゲンハイム プロット(Guggenheim plot)
2.9 反応速度に対する温度の影響
2.10 衝突説と遷移状態説
2.11 反応速度の上限
2.12 反応速度に対する圧力の影響
2.13 荷電性分子(あるいはイオン)間の相互作用における電縮の効果
2.14 荷電性分子(あるいはイオン)間の反応速度に対する誘電率の影響
2.15 荷電性分子(あるいはイオン)間の反応速度に対するイオン強度の影響
3 酵素反応の速度解析
3.1 酵素反応の観測
3.1.1 キモトリプシンによるパラニトロフェニルアセテートの加水分解
3.1.2 インベルターゼによるスクロースの加水分解
3.2 酵素反応速度論の夜明け
3.3 アンリ式の図解
3.4 迅速平衡法(rapid equilibrium method)あるいはミカエリス-メンテン法(Michaelis-Menten method)
3.5 定常状態法(steady-state method)あるいはブリッグス-ホールデン法(Briggs-Haldane method)
3.6 速度パラメータの意味
3.6.1 [S] << Kmのとき
3.6.2 [S] >> Kmのとき
3.6.3 [S]=Kmのとき
3.7 酵素反応のエネルギー図
3.8 特異性定数(kcat/Km)の意味
3.8.1 特異性定数はEとSの会合速度の下限を与える
3.8.2 特異性定数(kcat/Km)とホールデン式(Haldane equation)の関係
3.9 速度パラメータの求め方(線型的解法)
3.9.1 (1/v)対(1/[S])プロット
3.9.2 [S]/v 対[S]プロット
3.9.3 v対([S]/v)プロット
3.9.4 Vmax対Kmプロット
3.9.5 (1/v)対(1/[S])プロットの特徴
3.9.6 ([S]/v)対[S]プロットの特徴
3.9.7 v対v/[S]プロットの特徴
3.9.8 推奨できるのは,ヘインズ-ウールフ(([S]/v)対[S])プロットまたはコーニッシュボウデン プロットである
3.9.9 基質濃度[S]の選択には注意が必要である
3.10 前定常状態の解法
4 阻害と活性化
4.1 阻害と活性化の定義と分類
4.1.1 酵素の阻害と活性化
4.1.2 添加物とリガンド
4.1.3 阻害および活性化の広義の意味と狭義の意味
4.1.4 失活
4.1.5 拮抗阻害と混合型阻害
4.2 拮抗阻害(competitive inhibition)
4.3 混合型阻害(mixed-type inhibition)
4.4 非拮抗阻害(非競争阻害)(non-competitive inhibition)
4.5 不拮抗阻害(不競争阻害)(un-competitive inhibition)
4.6 各阻害様式と速度パラメータ
4.7 阻害様式を判定するためのディクソン プロットとコーニッシュボウデン プロット
4.7.1 ディクソン プロット
4.7.2 コーニッシュボウデン プロット
4.8 強固結合型阻害(tight-binding inhibition,TB阻害)
4.9 緩慢結合型阻害(slow-binding inhibition,SB阻害)および緩慢強固結合型阻害(slow-and-tight-binding inhibition,STB阻害)
4.10 緩慢結合型阻害(SB阻害)の反応機構
4.11 基質阻害と生成物阻害
4.12 活性化(activation)
5 多基質反応
5.1 多基質反応の分類と命名法
5.2 Bi-Bi反応の場合
5.2.1 シーケンシャル機構(逐次機構)
5.2.2 ピンポン機構(あるいは二回置換機構(double displacement mechanism))
5.2.3 テオレル-チャンス機構
5.3 反応機構の区別
5.4 オーダードBi-Bi機構
5.5 迅速平衡ランダムBi-Bi機構
5.6 ピンポン機構
5.7 Bi-Bi反応の例
6 酵素活性に対するpHの影響と活性解離基
6.1 酵素活性のpH依存性
6.2 酵素活性のpH依存性がベル型を示すことの機構
6.3 活性解離基のプロトン解離定数を求める
6.3.1 [H] >> Ke1( >> Ke2)が成り立つ酸性pH条件のとき
6.3.2 [H] << Ke2( << Ke1)が成り立つアルカリ性pH 条件のとき
6.3.3 Ke1 >> [H] >> Ke2が成り立つ中間的なpH域のとき
6.4 活性解離基プロトン解離定数の温度依存性
6.5 活性解離基の同定
7 温度の影響
7.1 酵素活性の温度依存性には最適温度がある
7.2 酵素の熱安定性
8 圧力の影響
8.1 水深10,000メートル以上の深海にも生物が生息している
8.2 高圧下の酵素反応
9 多基質反応
10 遷移相の速度論
11 スローバインディング阻害剤
12 協同性とアロステリック効果
13 リガンド結合と構造変化

第9章 酵素の作用
1 酵素の触媒作用の化学的側面
1.1 酸塩基触媒
1.2 求核(親核)触媒
1.3 求電子(親電子)触媒
1.4 立体効果
1.5 同位体効果
1.6 近接効果と配向効果
1.7 溶媒効果と静電的効果
1.8 共有結合中間体
2 酵素反応における素過程分析
3 基質結合
4 コンホメーション変化と誘導適合
5 酵素触媒機構の代表例(ケーススタディ)
5.1 サーモライシン
5.2 アミノアシル-tRNA合成酵素
5.3 キチナーゼ
5.4 金属ペプチダーゼの活性発現機構
5.5 アミンアミノ基転移酵素

第10章 酵素活性の調節
1 酵素の生体濃度とターンオーバー
2 酵素の遺伝子発現量の調節
3 代謝
4 代謝経路
4.1 解糖系
4.2 糖新生
4.3 TCA回路
4.4 プリンヌクレオチドの生合成(デノボ経路とサルベージ経路)
5 代謝物による酵素活性の調節
6 ホルモンによる酵素活性の調節

第11章 酵素の応用
1 酵素応用の現状
2 食品への酵素利用
3 固定化酵素とアフィニティークロマトグラフィー
3.1 酵素固定化の背景と現状
3.2 固定化の種類
3.2.1 担体結合法
3.2.2 架橋法
3.2.3 包括法
3.3 固定化酵素の応用,バイオリアクター
4 分析化学および臨床診断,バイオセンサーへの応用  
4.1 レイトアッセイとエンドポイントアッセイ
4.2 連続法と不連続法
4.3 デヒドロゲナーゼ法とオキシダーゼ法
4.3.1 デヒドロゲナーゼ法
4.3.2 オキシダーゼ法(オキシダーゼ/ペロキシダーゼ法とも呼ばれる)
4.3.3 へキソキナーゼ法
4.3.4 ジアホラーゼ法
4.3.5 アンペロメトリー法(酵素電極法)
5 酵素免疫測定法
5.1 分析や臨床診断における酵素免疫測定法(enzyme immunoassay, EIA)
5.2 サンドイッチ法
5.3 偽陽性
5.4 酵素標識抗体調製法
5.5 放射性免疫測定法
5.6 標識酵素
5.7 競合法
5.8 酵素免疫測定法の現状
6 臨床分析へのそれ以外の酵素応用
7 固定化酵素とATP再生系
8 固定化酵素や固定化微生物を用いる物質生産
9 固定化酵素を用いるバイオセンサー
10 有機溶媒,イオン液体,超臨界流体の酵素反応への応用
11 グリーンケミストリーとホワイトバイオテクノロジー
12 Cryタンパク質と微生物農薬

第12章 酵素化学―今後の展開
1 新しいタイプの生体触媒あるいは人工酵素の可能性
1.1 分子インプリンティング法(molecular imprinting, MI)
1.2 触媒抗体(catalytic antibody)
1.3 リボザイム(ribozyme)
1.4 リボザイムの種類と作用機構
1.5 人工酵素
2 酵素化学の限界と展開,今後考えるべき一部の問題
2.1 「見る」ことを重視した研究姿勢
2.2 非現実的な反応条件
2.3 酵素生産システムの進歩
2.4 酵素は小腸から血管に移行するのか
2.5 タンパク質・ペプチド性医薬の問題点
2.6 タンパク質の同質性と同等性
2.7 膜酵素の構造解析
2.8 固体基質に対する酵素作用
3 わが国の酵素化学黎明期
4 最後に

索引
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